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Photoaktivierbares Glutathion

Goethe-Logo aus grün leuchtendem Protein: Ein Miniaturbild, das zehn mal auf den Umfang eines Haars passt, haben Biochemiker der Goethe-Universität aus licht-aktivierbaren Molekülen aufgebaut, die an grün fluoreszierende Proteine binden; als Stift dient ein Laser.




Abbildung 1: Glutathion (GSH) erfüllt eine universale Rolle als Redoxfaktor, als Radikalfänger und als Substrat für Konjugations-, Entgiftungs- und Reduktionsreaktionen, katalysiert durch Glutathion-S-Transferase (GST). Eine photoaktivierbare Variante von Glutathion wird vorgestellt, welche die Manipulation der GSH-GST-Wechselwirkung mit Licht ermöglicht. Durch In-situ-Aktivierung mit Laserrastermikroskopie können GST-Fusionsproteine in variierenden Dichten und Mustern mit hoher Präzision angeordnet werden. [Quelle: Angewandte Chemie, DOI 10.1002/ange.201108073]
Photoaktivierbares Glutathion

Abbildung 2: Schärfere Bilder lassen sich erzielen, wenn die Abmessungen etwas größer sind, wie hier bei dem Kopf Marylin Monroes. [Bildquelle: V. Gatterdam]
Monroe-Porträt aus grünleuchtendem Protein

FRANKFURT. Mit bloßem Auge kann man ihn nicht sehen: Der leuchtend-grüne Goethe-Kopf ist gerade einmal 20 Mikrometer (tausendstel Millimeter) breit.

"Man könnte ihn etwa zehn mal nebeneinander auf dem Umfang eines menschlichen Haars schreiben", verdeutlicht Volker Gatterdam, Doktorand am Institut für Biochemie der Goethe-Universität die Abmessungen des Miniaturbildes.

Erzeugt hat er es durch eine Licht-aktivierbare Molekül-Protein-Wechselwirkung, auf einer speziell präparierten Glasplatte.

Das Verfahren, über das die Forscher in der aktuellen Ausgabe der Angewandten Chemie berichten, funktioniert ähnlich wie die Lithographie in der Halbleitertechnik. Allerdings ist der zugrunde liegende biochemische Mechanismus etwas komplizierter.

Im Zentrum der Reaktion steht das Molekül Glutathion, das im Körper eine schützende und entgiftende Funktion hat. Mit Hilfe des Proteins Glutathion-S-Transferase (GST) kann Glutathion zum einen reaktive Sauerstoffradikale, zum anderen auch körperfremde Stoffe wie Medikamente und Giftstoffe binden.GST ist ein zweiteiliges (dimeres) Protein, das je zwei Moleküle Glutathion in seinem reaktiven Zentrum bindet

Für ihre Experimente machen sich die Wissenschaftler um Prof. Robert Tampé vom Institut für Biochemie und Prof. Alexander Heckel vom Institut für organische Chemie und chemische Biologie zunutze, dass die Bindung zwischen Glutathion und GST nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip funktioniert. Damit sie die Reaktion kontrollieren können, versehen sie das Glutathion mit einer Licht-aktivierbaren Schutzgruppe. Diese verhindert die Schlüssel-Schloss-Bindung. Wird die Schutzgruppe aber durch Licht abgespalten, kann das Molekül wieder an seinen Proteinpartner binden.

Bindet man nun das mit der Schutzgruppe versehene Glutathion auf einer speziell präparierten Glasplatte und beleuchtet diese durch eine Maske wie bei der Lithografie, entsteht das aktive Glutathion nur an den belichteten Stellen. Um das überprüfen zu können, wurde das GST mit einem grün fluoreszierenden Protein versehen. Nachdem die Molekül-Protein-Wechselwirkung entstanden ist und ungebundenes Protein weggewaschen worden ist, leuchteten tatsächlich nur die Stellen grün auf, die zuvor belichtet worden waren.

Kompliziertere und noch kleinere Strukturen wie das Goethe-Logo oder den Kopf von Marylin Monroe konnte Doktorand Volker Gatterdam in Echtzeit mit einem Laserstrahl "zeichnen". Zukünftige Anwendungen könnten im Bereich der Protein-Chip Herstellung oder gar im Bereich der gezielten Zellmanipulation liegen.

Die Goethe-Universität ist eine forschungsstarke Hochschule in der europäischen Finanzmetropole Frankfurt. 1914 von Frankfurter Bürgern gegründet, ist sie heute eine der zehn drittmittelstärksten und größten Universitäten Deutschlands. Am 1. Januar 2008 gewann sie mit der Rückkehr zu ihren historischen Wurzeln als Stiftungsuniversität ein einzigartiges Maß an Eigenständigkeit. Parallel dazu erhält die Universität auch baulich ein neues Gesicht. Rund um das historische Poelzig-Ensemble im Frankfurter Westend entsteht ein neuer Campus, der ästhetische und funktionale Maßstäbe setzt. Die "Science City" auf dem Riedberg vereint die naturwissenschaftlichen Fachbereiche in unmittelbarer Nachbarschaft zu zwei Max-Planck-Instituten. Mit über 55 Stiftungs- und Stiftungsgastprofessuren nimmt die Goethe-Universität laut Stifterverband eine Führungsrolle ein.


Zusatzinformationen:

Volker Gatterdam, Tatjana Stoess, Clara Menge, Prof. Dr. Alexander Heckel, Prof. Dr. Robert Tampé:
Photoaktivierbares Glutathion - lichtgesteuerte Proteinwechselwirkung.
In: Angewandte Chemie; online veröffentlicht am 05. März 2012, DOI 10.1002/ange.201108073

Quelle: Goethe-Universität, Frankfurt am Main

 


Aktualisiert am 13.03.2012.



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