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Proteine schaffen Ordnung im Wasser
Im Wasser werden die schwachen Bindungen zwischen zwei benachbarten
Wassermolekülen, die so genannten Wasserstoffbrückenbindungen, ständig
blitzschnell geöffnet und geschlossen: Im Durchschnitt passiert das
alle 1,3 Picosekunden (eine Picosekunde = 10 hoch -12 Sekunden).
"Schon kleine Konzentration von Proteinen im Wasser führen dabei zu
messbaren Änderungen in den kollektiven Bewegungen", erklärt Prof.
Havenith-Newen die Ergebnisse bisheriger Untersuchungen mittels
THz-Spektroskopie.
Auf die Faltung kommt es an
Während das gefaltete Protein jedoch bis zu 1.000 Wassermoleküle in
seiner Umgebung beeinflusst, gilt das für ein teilweise entfaltetes
Protein nur in weit geringerem Ausmaß. Verändert man durch gezielte
Mutation das Protein an einzelnen Stellen, so ist der Effekt ebenfalls
weniger ausgeprägt. Das konnten die Forschungsgruppen von Prof.
Havenith-Newen, Prof. Dr. Martin Gruebele und Prof. Dr. David M.
Leitner aus der RUB, der University of Illinois und der University of
Nevada jetzt beobachten. "Das Wasser in der Umgebung von gefalteten
Proteinen ist also verschieden von dem in der Umgebung eines
entfalteten Proteins", stellt Prof. Havenith-Newen fest. "Damit wird
die Hypothese weiter gestützt, dass Protein und Wasser nicht
voneinander unabhängig sind, sondern sich gegenseitig beeinflussen -
ein Effekt, von dem man seit längerem annimmt, dass er für die
Proteinfaltung entscheidend sein könnte, die wiederum für die
Proteinfunktion von großer Bedeutung ist."
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Protein in Faltung und leicht
aufgefaltet (r.). Teils entfaltet sorgt das Protein für weniger
Ordnung im Wasser. |
Neue, hochgenaue Nachweismethode
Die THz-Spektroskopie ist eine neue, äußerst empfindliche
Nachweismethode, um Änderungen der schnellen Wasserbewegungen in der
Nähe von Proteinen zu beobachten. Der THz-Frequenzbereich liegt
zwischen Mikrowelle und Infrarotbereich. Aufgrund eines besonders
leistungsstarken Lasers, der an der RUB erstmals in der Chemie
eingesetzt wird, ist es jetzt möglich, Proteinen in ihrer natürlichen
Umgebung beim schnellen Tanz mit den Wassermolekülen zuzuschauen. Die
jetzt im Journal of the American Chemical Society veröffentlichten
Arbeiten wurden durch das Human Frontier Science Programme finanziert.
Martin Gruebele war als Friedrich-Wilhelm Besselpreisträger der
Alexander von Humboldtstiftung an der Fakultät für Chemie der RUB.
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