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Publiziert am 23.09.2008 Infos zum Internetchemie RSS News Feed

Nobelpreis für Chemie 2008


 
Der Chemie-Nobelpreis 2008 geht an die Amerikaner Osamu Shimomura, Martin Chalfie und Roger Tsien für die Entdeckung eines grün leuchtenden Proteins in Quallen, das sich als eines der wichtigsten Instrumente der Biologie erwiesen hat.

Die ausgezeichneten Wissenschaftler haben das grün fluoreszierende Protein GFP ("green fluorescent protein") entdeckt, mit dem Zellen sichtbar gemacht werden können, um ihre Entwicklung im Körper zu verfolgen.

Die Geschichte eines Nobelpreises oder
Wie das grüne Leuchten einer Quallen die Biowissenschaften revolutionierte

Die Geschichte des Nobelpreises für Chemie 2008 beginnt in der 1960er Jahren, als der Naturwissenschaftler Osamu Shimomura mit seinen Forschungen über die Biolumineszenz der Qualle Aequorea victoria begann - ohne zu ahnen, zu welcher wissenschaftlichen Revolution dies führen würde.

Dreißig Jahre später verwendete Martin Chalfie eben dieses Leuchten der Qualle, das von einem Protein erzeugt wird, um lebende Zellen zu untersuchen. Und schließlich entwickelte Roger Tsien eine Methode, um biochemische Prozesse in der lebenden Zelle mit Hilfe des leuchtenden Proteins sichtbar zu machen.

Aequorea victoria

Aequorea victoria

[Bildquelle: Monterey Bay Aquarium, CA, USA]

Eine Heerschar von Proteinen steuert peinlichst genau die Abläufe in den Lebewesen. Die Erfassung und Funktionsbestimmung jedes einzelnen Proteins ist von enormer Wichtigkeit, weil kleinste Funktionsstörungen der Protein-Maschinerie nicht selten zu Krankheiten führt. Die Arbeiten von Osamu Shimomura, Martin Chalfie und Roger Tsien führten zur Entwicklung geeigneter Untersuchungswerkzeuge dieser Vorgänge: Mit Hilfe der DNA-Technologie kann GFP an andere, sonst nicht darstellbare und damit unsichtbare Proteine gekoppelt werden. Diese Proteine werden quasi mit einem 'Leuchtfeuer' versehen und sichtbar gemacht - jetzt können Bewegung, Position und Interaktion beobachtet werden.

Das bei Anregung mit blauem oder ultraviolettem Licht grün fluoreszierende Protein GFP der Qualle Aequorea victoria wurde erstmals 1961 von Osamu Shimomura beschrieben. Die Primärstruktur des GFP besteht aus 238 Aminosäuren.

 

Quellen und Artikel:

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Chemie Nobelpreis 2008: Offizielle Seite des Nobelpreis-Komitees in englischer Sprache

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Wissenschaftlicher Hintergrund: Pressemitteilung des Nobelpreis-Komitees in englischer Sprache

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Populärwissenschaftliche Erläuterung: Pressemitteilung des Nobelpreis-Komitees in englischer Sprache

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GFP - Green Fluorescent Protein; Informationsseite in englischer Sprache

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Imaging the biogenesis of individual HIV-1 virions in live cells: Artikel und Zusatzinformationen sowie animierte Sequenzen

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Osamu Shimomura

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Martin Chalfie

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Roger Y. Tsien

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Wissenschaftliche Informationen über das GFP (UniProtKB/Swiss-Prot P42212)

 

Weitere Informationen:

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... zum Thema (Hintergrundinformationen, Forschungsartikel etc.): Siehe Menüleiste oben links

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