Wie die zur Photosynthese notwendigen Lichtsammelkomplexe an ihren Wirkort in der Pflanzenzelle gelangen, berichten Biologinnen und Biologen der RUB im Journal of Biological Chemistry [siehe unten].
Das Team um Prof. Dr. Danja Schünemann (RUB-Arbeitsgruppe Molekularbiologie pflanzlicher Organellen) zeigte erstmals, dass ein Membranprotein mit nur einem einzigen löslichen Protein interagiert, um die Bausteine der Lichtsammelkomplexe in der Membran zu verankern.
Die Forscher schlagen ein neues Modell vor, das die Integration in die Membran durch die Bildung einer Pore erklärt.
Licht sammeln
Photosynthese findet in speziellen Bereichen der Pflanzenzellen, den Chloroplasten statt, wobei der energieumwandelnde Prozess in bestimmten Proteinkomplexen (Photosystemen) erfolgt. Um die Lichtenergie einzufangen und effizient zu den Photosystemen zu leiten, sind Lichtsammelkomplexe erforderlich, die wie Antennen arbeiten. "Die Proteine der Lichtsammelkomplexe sind die am häufigsten vorkommenden Membranproteine auf der Erde", so Dr. Beatrix Dünschede von der RUB. "Es gibt einen speziellen Transportmechanismus, der sie in die Chloroplasten befördert und dort in die Membran einbaut." Wie genau die verschiedenen Transportproteine miteinander interagieren, war bislang unklar.
Interaktion zwischen nur zwei Proteinen
Am Transport beteiligt sind mehrere lösliche Proteine und das Membranprotein Alb3, das die Proteine der Lichtsammelkomplexe in die Membran einschleust. Die Bochumer Biologen untersuchten intakte, isolierte Pflanzenzellen und fanden heraus, dass Alb3 zu diesem Zweck mit nur einem einzigen löslichen Transportprotein (cpSRP43) interagiert. Dieses Ergebnis bestätigten sie in einem zweiten Experiment mit künstlichen Membransystemen. "In einem weiteren Versuch haben wir die Stelle in Alb3 identifiziert, an die sich das lösliche Protein cpSRP43 bindet", erklärt RUB-Biologe Dr. Thomas Bals. "Dabei stellte sich heraus, dass die Bindestelle teilweise innerhalb der Membran liegt und für cpSRP43 eigentlich nicht zugänglich sein kann."
Durch die Pore in die Membran
Schünemanns Team erklärt die Daten mit einem neuen Modell. Die löslichen Transportproteine binden die Proteine der Lichtsammelkomplexe und befördern sie zur Membran. Dort interagiert das lösliche Transportprotein cpSRP43 mit dem Membranprotein Alb3, das daraufhin eine Pore bildet. Die Proteine der Lichtsammelkomplexe gelangen in die Pore und werden von dort seitlich in die Membran entlassen. "Es gibt Proteine in anderen Organismen, die Alb3 sehr ähnlich sind und scheinbar auch Poren bilden", sagt Dünschede. "Das unterstützt unser Modell. Wir planen jetzt neue Versuche, um den gesamten Transportweg in einem künstlichen System nachzustellen."
Zusatzinformationen:
Beatrix Dünschede, Thomas Bals, Silke Funke und Danja Schünemann:
Interaction Studies between the Chloroplast Signal Recognition Particle Subunit cpSRP43 and the Full-length Translocase Alb3 Reveal a Membrane-embedded Binding Region in Alb3 Protein.
In: Journal of Biological Chemistry; 286, 35187 - 35195, 07. Oktober 2011, DOI 10.1074/jbc.M111.250746
Quelle: Ruhr-Universität Bochum, RUB
Aktualisiert am 19.10.2011.
Permalink: https://www.internetchemie.info/news/2011/oct11/lichtsammelkomplexe-neue-transportmodell.php
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